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65年前，Peter Mitchell 提出了化学渗透理论：呼吸链产生质子驱动力，而 ATP 合酶将这种储存的能量转化为 ATP。在这项由周龙领衔、并由广泛国际合作共同完成的研究中，我们为这一经典理论增添了一个结构层面的维度。

首先，我们利用 cryo-EM 解析了一个约 2 MDa、真正意义上的呼吸链–ATP 合酶超复合体。这一复合体以 ATP合酶为核心，并结合了复合体 II和复合体 IV 二聚体。结构揭示了其关键组织原则：一个非经典的 g′/g″ 亚基模块，重新利用了 ATP 合酶原本用于二聚化的界面，使其转而与呼吸链相连接。

第二，芬兰赫尔辛基大学团队在芬兰国家超级计算平台上开展的分子动力学模拟显示，这一组装体能够稳定弯曲的膜区域，表明它不仅参与能量转换，也有助于组织膜的形态。

第三，我们与捷克科学院同事合作开展的生化、遗传和功能分析表明，破坏这一独特的 g′/g″ 模块会选择性削弱该超复合体的稳定性，重塑线粒体嵴形态，并降低线粒体膜的最大极化能力。

第四，荷兰 Radboud大学医学中心的进化分析进一步提示，这种结构出现在那些经典复合体 I 缺失或发生广泛改造的谱系中，说明它可能代表了一种在空间上组织氧化磷酸化的新方案。

从概念上看，这项工作拓展了 Mitchell 的化学渗透理论。氧化磷酸化不仅仅取决于质子梯度本身，也取决于使“质子回路”成为可能的膜几何形态和超分子组织方式。Mitchell 为我们奠定了能量偶联的逻辑，而现在我们开始看到它的结构背景及其组织原则。